La caractérisation des sites métalliques des métalloprotéines est cruciale pour accéder à leur structure et comprendre leur rôle dans les processus catalytiques. C'est un véritable défi pour la chimie bio-inorganique. Pour contrôler spécifiquement les changements qui peuvent avoir lieu au niveau du site actif de la Cu,Zn- superoxide dismutase (Cu,Zn-SOD) une nouvelle expérience couplant l'électrochimie à la FTIR a été conçue. Cette nouvelle expérience permet de sonder les changements structuraux liés à un processus d'oxydo-réduction au sein de la protéine en milieu aqueux dans le domaine (1000-50 cm-1, i.e. 10-200 µm). [1][2]
Nous montrerons comment le calcul théorique des fréquences couplé à celui des modes est nécessaire à l'attribution des signaux obtenus dans ces régions de l'IR à ce jour peu explorées. [3]
1/ C. Berthomieu, L. Marboutin, F. Dupeyrat, et P. Bouyer Biopolymers 2006, 82(4), 363-367
2/ F. Dupeyrat, C. Vidaud, A. Lorphelin, et C. Berthomieu J. Biol. Chem. 2004, 279, 48091-48101 ; Nicolas Vita, Jean-Blaise Brubach, Rainer Hienerwadel, Nicolas Bremond, Dorothée Berthomieu, Pascale Roy and Catherine Berthomieu, Anal. Chem. 2013, 85, 2891−2898
3/ Marboutin, L., H. Petitjean, B. Xerri, N. Vita, F. Dupeyrat, J.-P. Flament, D. Berthomieu and C. Berthomieu, Angewandte Chemie-International Edition, 2011. 50(35): p. 8062-8066.
| Type : | : | contribution orale |
| Mots-Clés | : | spectroscopie vibrationnelle ; métalloprotéine ; terahertz ; DFT |
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