Comprendre la photochimie et la photophysique de chromophores de type rétinal dans les protéines et en solution pourrait mener à des avancées significatives dans la conception d'appareils opto-électroniques de taille nanométrique efficaces. Nous employons ici un protocole QM/MM hybride, basé sur les niveaux de calculs CASSCF//CASPT2/AMBER pour étudier trois protéines modifiées par bio-ingénierie pour imiter le comportement d'un pigment visuel, la rhodopsine. Ces protéines lient un chromophore, le rétinal, via un base de Schiff protonée, malgré l'absence de contre-ion à proximité, et présentent des différences significatives quant à leur énergie d'absorption maximale, en fonction des mutations effectuées, selon leur proximité avec le site où est lié le rétinal. En combinant des méthodes multi-références ab initio et une description au niveau mécanique moléculaire de l'environnement, nous avons caractérisé divers effets, parmi lesquels les distorsions structurelles du rétinal et l'hydrophobicité de la protéine, qui affectent l'excitation verticale du chromophore.
| Type : | : | affiche |
| Mots-Clés | : | Rétinal ; QM/MM ; CASPT2 ; AMBER ; opsin shift |
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